Abteilung Biophysik


Forschung

Die Abteilung bearbeitet molekulare Prozesse biologischer Funktionen und deren physikalisch chemischen Eigenschaften, durch die Radionuklide biologische Funktionen beeinflussen oder inhibieren können. Die Aktivitäten tragen bei zu den Forschungsbereichen Nukleare Sicherheitsforschung und Krebsforschung in der Helmholtz-Gemeinschaft bei. Im Fokus stehen insbesondere:

  • Struktur und Dynamik von Biomembranen
  • Konformationsänderungen in Membranproteinen
  • Interaktionen von Metallen und Radionukliden mit Biomolekülen
  • Einfluss von Metallen und Radionukliden auf den Stoffwechsel von Mikroorganismen

Lehre

Die Abteilung Biophysik ist an der Dresden International Graduate School for Biomedicine and Bioengineering (DIGS-BB)(1) beteiligt, die von der Exzellenzinitiative der Bundesregierung und des Freistaates Sachsen gefördert wird.

Praktika zur Molekularen Spektroskopie und Kalorimetrie werden jährlich durchgeführt.
Die folgenden Vorlesungen werden an der Technischen Universität Dresden gehalten und sind für die Spezialisierung für das Masterstudium "Weiche kondensierte Materie und Biologische Physik" wählbar.

  • Biological Thermodynamics (Englisch, Sommersemester)
  • Biophysikalische Methoden (Deutsch, Wintersemester)

Im Rahmen des BIOTEC-Master Programs(2) werden folgende Seminarvorlesungen angeboten:

  • Vibrational Spectroscopy (English)
  • Absorption and Fluorescence Spectroscopy (English)

Experimentelle Methoden

  • Fourier Transform Infrarot-Spektroskopie
  • Circulardichroismus
  • Statische und zeitaufgelöste Fluoreszenz-Spektroskopie
  • Kalorimetrie(3)
  • Massenspektroskopie

Neuste Publikation

Cold denaturation of DNA origami nanostructures

Dornbusch, D.(4); Hanke, M.; Tomm, E.; Grundmeier, G.; Keller, A.; Fahmy, K.(5); Kielar, C.(6)

The coupling of structural transitions to heat capacity changes leads to destabilization of macromolecules at both, elevated and lowered temperatures. DNA origami not only exhibit this property but also provide a nanoscopic observable of cold denaturation processes by directing intramolecular strain to the most sensitive elements within their hierarchical architecture.

Keywords: protein unfolding; heat capacity; biopolymers; temperature dependence; self assembly; thermal stability


Team

Foto: Gruppenbild der Abteilung

Gruppenbild der Abteilung "Biophysik"

Leitung

NameGeb./Raum+49 351 260Email
Prof. Dr. Karim Fahmy801/P3012952
3601
k.fahmyAthzdr.de

Mitarbeiter

NameGeb./Raum+49 351 260Email
Jenny Philipp801/P3033247
3568
j.philippAthzdr.de
Prof. Dr. Satoru Tsushima801/P3022978
s.tsushimaAthzdr.de

Weitere Mitarbeiter

NameGeb./Raum+49 351 260Email
Dr. Charlotte Kielar801/P3033247
3892
c.kielarAthzdr.de

Physikalische Chemie der Biomolekularen Kondensate

Leitung

NameGeb./Raum+49 351 260Email
Dr. Ellen Adams801/P3012911
e.adamsAthzdr.de

Mitarbeiter

NameGeb./Raum+49 351 260Email
Artur Czajkowski801/P3033375
a.czajkowskiAthzdr.de
Likhitha Chakra Priya Pulibandla801/P3033375
l.pulibandlaAthzdr.de
Juliane Tippmannj.tippmannAthzdr.de


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Links im Text

(1) https://www.digs-bb.de/
(2) http://www.biotec.tu-dresden.de/
(3) https://www.hzdr.de/db/Cms?pOid=50307
(4) https://orcid.org/0000-0002-3635-4690
(5) https://orcid.org/0000-0002-8752-5824
(6) https://orcid.org/0000-0002-3002-6098
(7) https://doi.org/10.1039%2FD3CC05985E
(8) http://www.biotec.tu-dresden.de/
(9) http://www.cfel.de/
(10) http://www.mpi-cbg.de/
(11) http://www.rockefeller.edu/
(12) http://www.jh-inst.cas.cz/