Abteilung Biophysik

Forschung

Die Abteilung bearbeitet molekulare Prozesse biologischer Funktionen und deren physikalisch chemischen Eigenschaften, durch die Radionuklide biologische Funktionen beeinflussen oder inhibieren können. Die Aktivitäten tragen bei zu den Forschungsbereichen Nukleare Sicherheitsforschung und Krebsforschung in der Helmholtz-Gemeinschaft bei. Im Fokus stehen insbesondere:

  • Struktur und Dynamik von Biomembranen
  • Konformationsänderungen in Membranproteinen
  • Interaktionen von Metallen und Radionukliden mit Biomolekülen
  • Einfluss von Metallen und Radionukliden auf den Stoffwechsel von Mikroorganismen

Lehre

Die Abteilung Biophysik ist an der Dresden International Graduate School for Biomedicine and Bioengineering (DIGS-BB) beteiligt, die von der Exzellenzinitiative der Bundesregierung und des Freistaates Sachsen gefördert wird.

Praktika zur Molekularen Spektroskopie und Kalorimetrie werden jährlich durchgeführt.
Die folgenden Vorlesungen werden an der Technischen Universität Dresden gehalten und sind für die Spezialisierung für das Masterstudium "Weiche kondensierte Materie und Biologische Physik" wählbar.

  • Biological Thermodynamics (Englisch, Sommersemester)
  • Biophysikalische Methoden (Deutsch, Wintersemester)

Im Rahmen des BIOTEC-Master Programs werden folgende Seminarvorlesungen angeboten:

  • Vibrational Spectroscopy (English)
  • Absorption and Fluorescence Spectroscopy (English)

Experimentelle Methoden

  • Fourier Transform Infrarot-Spektroskopie
  • Circulardichroismus
  • Statische und zeitaufgelöste Fluoreszenz-Spektroskopie
  • Kalorimetrie
  • Massenspektroskopie

Neuste Publikation

Interactions between O-Phospho-L-Serine and Trivalent Metal Ions: Studies in Solution and Solid State

Kunigkeit, J.; Drobot, B.; Goldbach, D.; Paasch, S.; Scholz, G.; Stumpf, T.; Brunner, E.; Kretzschmar, J.

Abstract

Contamination of natural habitats including the food chains by chemotoxic and/or radiotoxic f-elements is a substantial threat for human life. Dairy products are an integral part of the daily diet of various human cultures and contain high amounts of proteins with phosphorylated amino acid residues, especially serine. These proteins are responsible for the ability to bind Ca2+ but they can also bind poisonous f-elements. The present paper aims to characterize the metal-binding properties at the molecular level by studying the interactions of O-phospho-L-serine with selected ions in solution as well as in solid precipitates by the combined application of liquid-state and solid-state nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy, complemented by time-resolved laser-induced fluorescence spectroscopy (TRLFS). In solution, trivalent ions of lanthanum, europium, and lutetium, as well as of the lighter, NMR-active surrogate yttrium, are primarily coordinated upon bidentate phosphate complexation. In the obtained solids the ligand’s carboxylate group is involved in coordination. Depending on solution conditions, three complex species are forming, one of which prevailing as soluble 1:1 complex species and two of which forming solid phases of 3:2 and 1:1 SerP:metal ratio.

Keywords: Lanthanide; Phosphorylated amino acid; NMR; TRLFS; Complex; Structure elucidation; Stability constant; Radioecology; Milk protein

Permalink: https://www.hzdr.de/publications/Publ-41799

Mehr Publikationen

Team

Leitung

NameGeb./Raum+49 351 260Email
Prof. Dr. Karim Fahmy801/P3012952
3601
k.fahmyAthzdr.de

Mitarbeiter

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Dr. Björn Drobot801/P3022978
b.drobotAthzdr.de
Prof. Dr. Satoru Tsushima801/P3022978
s.tsushimaAthzdr.de

Weitere Mitarbeiter

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Dr. Charlotte Kielar801/P3033247
3892
c.kielarAthzdr.de

Physikalische Chemie der Biomolekularen Kondensate

Leitung

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Dr. Ellen Adams801/P3012911
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Mitarbeiter

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Artur Czajkowski801/P3033375
a.czajkowskiAthzdr.de
Likhitha Chakra Priya Pulibandla801/P3033375
l.pulibandlaAthzdr.de
Manthan Raj801/P3033375
m.rajAthzdr.de