Bakterielle Hüllproteine als Matrix für die Entwicklung funktionaler Schichten


Bakterielle Hüllproteine als Matrix für die Entwicklung funktionaler Schichten

Weinert, U.; Günther, T.; Pollmann, K.; Raff, J.

Sensoren für spezifische Substanzen, wie z. B. Medikamente und Umweltgifte, gewinnen mit dem wachsenden Umweltbewusstsein der Gesellschaft und der Industrie z. B. in Bereichen wie der Wasserüberwachung und -aufbereitung immer mehr an Bedeutung. Die vorliegende Arbeit beschäftigt sich daher mit der Konzipierung einer sensorischen Schicht, bestehend aus bakteriellen Hüllproteinen, Fluoreszenzfarbstoffen und Aptameren, die es ermöglichen soll, kleinste Mengen an Schadstoffen im Wasser zu detektieren. Bakterielle Hüllproteine sind selbstassemblierende Proteine, die in wässrigen Systemen und an Oberflächen ebenmäßige Gitterstrukturen ausbilden und an deren Oberfläche zahlreiche modifizierbare funktionelle Gruppen, wie z. B. COOH- und NH2-Gruppen, zu finden sind. Sie stellen damit eine nahezu perfekte Bindungsmatrix für die sequentielle Kopplung sensorischer Komponenten dar, die mit wenigen Nanometern Abstand zueinander auf eine Oberfläche fixiert werden sollen. Die vorliegende Arbeit nutzt ein FRET-Paar als optische Komponente und Aptamere als Rezeptor-Moleküle. Die räumliche Nähe aller Komponenten zueinander soll gewährleisten, dass nach der Bindung des zu detektierenden Analyten, der Energietransfer zwischen den beiden Fluoreszenzfarbstoffen unterbunden wird. Das veränderte optische Signal kann dann einfach mittels Fluorometer detektiert und ausgewertet werden. Die nachfolgende Abbildung soll schematisch und idealisiert einen möglichen Aufbau der sensorischen Schicht darstellen. Die derzeitigen Arbeiten beschäftigen sich mit der erfolgreichen Funktionalisierung von bakteriellen Hüllproteinen mit einem FRET-Paar und Aptameren.

Keywords: FRET; aptamer; sensor; surface-layer Proteins; modification

  • Poster
    8. Deutsches BioSensor Symposium, 10.-13.03.2013, Wildau, Deutschland

Permalink: https://www.hzdr.de/publications/Publ-19669
Publ.-Id: 19669